Polski naukowiec rozpracował enzym duży w grze z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego wpływanie pewno żyć pierwsze dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Od paru lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał ogromny nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tych potrafią właśnie korzystać też chemicy, a nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata
– Istnieje obecne tylko to najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – właśnie o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w terenie nauk chemicznych także o produktach.
Realizowane przez badaczy z Wrocławia badania stoją się też bazą dla poszukiwań środku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w obecnym wirusie. – To wspiera mu poznanie. Zahamowanie zadania tego enzymu natychmiast powoduje, iż ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby wykonywanie tego enzymu (zapobiegałby jego działalność – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To wiadomo z dawnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego wynik – porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym ten był wielki, a były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który awansuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten duży dla koronawirusa enzym – i skąd wiedzieli, iż jest taki ważny. – Od paru lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pozycję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał ogromny nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS natomiast jej głównego inhibitora. Kilka lat później na resztę tego zdarzenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na początku lutego tego roku, jak tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją daleko dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi wysoce odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą odbywał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się produktami z wszelkim światem
Jak tłumaczy, stanowi to enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w prac P1”). – U mężczyzn łatwo nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd jeszcze można się spodziewać, że skoro powstaną leki wielkie w niniejszy enzym, zatem będą one przeszkadzać wirusowi, ale już nie człowiekowi. Zaś więc znaczy, iż będą kilka toksyczne.
Praca (z końcami z badań) zespołu prof. Drąga jest dotąd w trakcie recenzowania, jednak jego świat już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książce jest tani online. – To stanowi prezent z mojego laboratorium dla każdych uczestników – zaznacza naukowiec. I nadaje, iż w chwila dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z pytaniami i ofertami współpracy przedstawiają się światy z nowych stron świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to niepowtarzalna z najistotniejszych informacji, jakie można korzystać o tym enzymie. Więc jego cała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym pewno się łączyć w kluczowych rolach. – Możemy stwierdzić, lub toż są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy i stworzyć mapę najważniejszego znaczenia tego enzymu i pasować do niego nawet leki, które obecnie otrzymują się na rynku – mówi naukowiec.
Dodaje, że z badań tych potrafią właśnie korzystać też chemicy lub firmy, aby mieć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa.
– Dziś na celowniku mamy różne białka z ostatniego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo praktyce jest całkiem niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli dokonać swoje badania tak szybko dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Opracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala myśleć i korzystać bardzo skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (jakie nie występują w przyrodzie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Chyba ona dawać do projektowania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został dziś w 2019 r. Nagrodą Fundacji na rzecz Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
